ENZYME

 

1. Enzyme als Biokatalysatoren

Biokatalysatoren

Grundbausteine: Proteine

Proteinbiosynthese:

Strukturen:

Durch ihre Eigenschaften als Protein:

 

 

2.2. Funktionsweise

 Funktionsweise der Enzyme

Enzyme schwächen/stärken die Bindung, sodass eine Reaktion ablaufen kann

 

Substratspezifisch:

Nur Substrate, die exakt zum Enzym passen, können umgesetzt werden

Wirkungsspezifisch:

Ein Enzym katalysiert immer die gleiche Reaktion, es wird immer das gleiche Produkt gebildet

 

 

2.3. Einflussfaktor auf die Enzymaktivität

A) Substratkonzentration

Je höher die Konzentration an Substrat ist, desto schneller verläuft die Reaktion bei gleicher/konstanter Enzymkonzentration bis zum Sättigungswert

Umsatzgeschwindigkeit der Enzyme

1)    Hohe Wahrscheinlichkeit, dass ein Substrat auf ein Enzym trifft

2)    Die Enzyme sind teilweise besetzt - Zusammenstoß auf ein freies Enzym geringer

3)    Die maximale Anzahl der Enzymen sind besetzt

  

Michaelis – Konstante KM: Die Substratkonzentration, die der die Hälfte de Maximalgeschwindigkeit ½VMAX erreicht ist

 

Affinität = Bindefähigkeit

 

B) Temperatur

C) Schwermetall Ionen

Schwermetall Ionen lagern sich am Enzym an Strukturveränderung des aktiven Zentrums

 

D) pH – Wert

Einfluss auf die zwischenmolekularen/intermolekularen Kräfte und Bindungen

 

 

2.4. Hemmungen

Unspezifische Hemmung:

- meist irreversible, da die Form des Enzyms/aktiven Zentrum zerstört wird

 

Spezifische Hemmung:

Bezug auf die Form des aktiven Zentrums - meist reversible

A)   Kompetitive Hemmung

Ein Hemmstoff/Inhibitor mit ähnlicher Struktur wie das Substrat dockt sich am aktiven Zentrum an - Blockade

- Substrat und Inhibitor konkurrieren um das aktive Zentrum

            - Enzym – Inhibitor – Komplex (kann nicht umgesetzt werden und zerfällt wieder )

- Enzym ist wieder funktionsfähig

Aktive und Passive Reaktion

Reaktionsgeschwindigkeit gegen die Subtratskonzentration

Quelle:( http://www.heynkes.de/biologie/Bilder/kompetitiveInhibition560x370.svg)

Hohe Substratkonzentration - Effektor verliert an Bedeutung, da Wahrscheinlichkeit E-S-K viel größer ist als E-I-K

-> VMAX wird erreicht

 

B)   Allosterische Hemmung

Keine strukturelle Ähnlichkeit zwischen Substrat und Inhibitor (da andere Bindungsstelle)

Allosterische Hemmung

Einige Enzyme sind immer noch blockiert

-> VMAX wird nicht erreicht

Enzymregulation:

Produkt der Enzymreaktion wizymrkt als Effektor